Dehydrogenaza glukozowa (GDH)
Opis
Dehydrogenaza glutaminianowa (GDH) to enzym mitochondrialny, który katalizuje odwracalną oksydacyjną deaminację glutaminianu do a-ketoglutaranu i służy jako kluczowe ogniwo między szlakami anabolicznym i katabolicznym.U ssaków GDH podlega regulacji allosterycznej i wykazuje wysoką aktywność w wątrobie, nerkach, mózgu i trzustce.Aktywność GDH w surowicy można wykorzystać do różnicowania chorób wątroby spowodowanych zapaleniem wątroby, które nie wykazują podwyższonej aktywności GDH w surowicy, od chorób powodujących martwicę hepatocytów, co skutkuje podwyższonym poziomem GDH w surowicy.
Aktywność GDH określa się za pomocą sprzężonego testu enzymatycznego, w którym glutaminian jest zużywany przez GDH wytwarzający NADH, który reaguje z sondą wytwarzającą produkt kolorymetryczny (450 nm) proporcjonalny do obecnej aktywności GDH.Jedna jednostka GDH to ilość enzymu, która wytworzy 1,0 mmol NADH na minutę przy pH 7,6 i temperaturze 37 °C
Struktura chemiczna
Mechanizm reakcji
D-glukoza + akceptor → D-glukono-1,5-lakton + zredukowany akceptor
Specyfikacja
| Elementy testowe | Dane techniczne |
| Opis | Biały amorficzny proszek, liofilizowany |
| Działalność | ≥160 jednostek/mg |
| Czystość (SDS-PAGE) | ≥90% |
| Rozpuszczalność (10 mg proszku/ml) | Jasne |
| Enzymy zanieczyszczające | |
| Dehydrogenaza glukozowa (NAD) | ≤0,02% |
| Heksokinaza | ≤0,02% |
| A-glukozydaza | ≤0,02% |
Przewożenie i przechowywanie
Transport: Paczki lodu
Składowanie :Przechowywać w temperaturze -25~-15°C (długoterminowo), 2-8°C (krótkoterminowo)
Zalecane ponowne przetestowanieŻycie: 18 miesięcy
