Dehydrogenaza glukozowa (GDH)
Opis
Dehydrogenaza glutaminianowa (GDH) jest enzymem mitochondrialnym, który katalizuje odwracalną oksydacyjną deaminację glutaminianu do a-ketoglutaranu i służy jako kluczowe ogniwo między szlakami anabolicznymi i katabolicznymi.U ssaków GDH podlega regulacji allosterycznej i wykazuje wysoką aktywność w wątrobie, nerkach, mózgu i trzustce.Aktywność GDH w surowicy może być wykorzystana do różnicowania chorób wątroby spowodowanych zapaleniem wątroby, które nie wykazują podwyższonej aktywności GDH w surowicy, od chorób, które powodują martwicę hepatocytów, co skutkuje podwyższonym poziomem GDH w surowicy.
Aktywność GDH określa się za pomocą testu sprzężonych enzymów, w którym glutaminian jest zużywany przez wytwarzający GDH NADH, który reaguje z sondą, wytwarzając produkt kolorymetryczny (450 nm) proporcjonalny do obecnej aktywności GDH.Jedna jednostka GDH to ilość enzymu, która wytworzy 1,0 mmol NADH na minutę przy pH 7,6 w temperaturze 37 °C
Struktura chemiczna
Mechanizm reakcji
D-glukoza + akceptor → D-glukono-1,5-lakton + zredukowany akceptor
Specyfikacja
| Przedmioty testowe | Specyfikacje |
| Opis | Biały bezpostaciowy proszek, liofilizowany |
| Działalność | ≥160 jedn./mg |
| Czystość (SDS-PAGE) | ≥90% |
| Rozpuszczalność (10 mg proszku/ml) | Jasne |
| Zanieczyszczające enzymy | |
| Dehydrogenaza glukozowa (NAD) | ≤0,02% |
| heksokinaza | ≤0,02% |
| A-glukozydaza | ≤0,02% |
Przewożenie i przechowywanie
Transport: Paczki lodu
Składowanie :Przechowywać w temperaturze -25~-15°C (długoterminowo), 2-8°C (krótkoterminowo)
Zalecane ponowne przetestowanieŻycie: 18 miesięcy
